L’interleuchina-8 come mediatore dell’angiogenesi derivato dai macrofagi. I fattori angiogenici prodotti dai monociti-macrofagi sono coinvolti nella patogenesi di malattie infiammatorie croniche caratterizzate da angiogenesi persistente.
- Si studia anche la possibilità che l’interleuchina-8 (IL-8), una citochina chemiotattica per linfociti e neutrofili, sia angiogenica.
- L’IL-8 ricombinante umana era altamente angiogenica quando impiantata nella cornea del ratto e induceva la proliferazione e la chemiotassi delle cellule endoteliali della vena ombelicale umana.
- L’attività angiogenica presente nei mezzi condizionati dei macrofagi sinoviali reumatoidi umani infiammatori o dei monociti del sangue stimolati da lipopolisaccaridi era ugualmente bloccata dagli anticorpi contro IL-8 o dal fattore alfa di necrosi tumorale .
- L’oligonucleotide antisenso IL-8 ha bloccato specificamente la produzione dell’attività angiogenica indotta dai monociti. Questi dati suggeriscono una funzione dell’IL-8 derivata dai macrofagi nei disturbi dipendenti dall’angiogenesi come l’artrite reumatoide, la crescita del tumore e la guarigione delle ferite.
Il fattore di necrosi tumorale (cachectina) è un pirogeno endogeno e induce la produzione di interleuchina 1.
- Il fattore di necrosi tumorale umano ricombinante (rTNF alfa) iniettato per via endovenosa nei conigli provoca una febbre monofasica a rapida insorgenza, indistinguibile dalla febbre prodotta da rIL-1. Sulla base del peso (1 microgrammo/kg) rTNF alfa e rIL-1 producono la stessa febbre e inducono livelli comparabili di PGE2 nelle cellule dell’ipotalamo di coniglio in vitro; come l’IL-1, la febbre da TNF è bloccata da farmaci che inibiscono la ciclossigenasi. A dosi più elevate (10 microgrammi/kg) rTNF alfa provoca febbre bifasica.
- La prima febbre raggiunge il picco 45-55 minuti dopo l’iniezione del bolo e rappresenta probabilmente un effetto diretto sul centro di termoregolazione. Durante il secondo picco di febbre (3 ore dopo), può essere presente pirogeno endogeno circolante con trasferimento passivo di plasma a conigli freschi.
- Questo probabilmente rappresenta l’induzione di IL-1 in vivo. In vitro, rTNF alfa induce il rilascio dell’attività di IL-1 da cellule mononucleate umane con la massima produzione osservata a 50-100 ng/ml di rTNF alfa. Inoltre, rTNF alfa e rIFN-gamma hanno un effetto sinergico sulla produzione di IL-1.
- L’attività biologica di rTNF alfa può essere distinta da IL-1 in tre modi: l’attività pirogena monofasica di rIL-1 è stata distrutta a 70 gradi C, mentre rTNF alfa è rimasta attiva; anti-IL-1 neutralizzava IL-1 ma riconosceva rTNF alfa o cachectina naturale, né neutralizzava il suo effetto citotossico; e a differenza di IL-1, rTNF alfa non era attivo nel test di proliferazione dei linfociti T stimolati dal mitogeno.
- Diversi studi hanno escluso la possibilità che l’endotossina fosse responsabile della febbre da rTNF alfa e/o dell’induzione di IL-1: rTNF alfa causava febbre nei topi C3H/HeJ resistenti alle endotossine; la proprietà di induzione di IL-1 di rTNF alfa è stata distrutta dal riscaldamento (70 gradi C) o dalla tripsinizzazione e non è stata influenzata dalla polimixina B; non c’era tolleranza pirogena alle iniezioni giornaliere di rTNF alfa; i livelli di endotossine, come determinato dal lisato di amebociti di Limulus, erano al di sotto della dose pirogena minima nel coniglio; e questi livelli di endotossine sono stati confermati mediante gascromatografia/analisi spettrometrica di massa per la presenza di acido beta-idrossiristico.
- Sebbene rTNF alfa non sia attivo nei test di proliferazione delle cellule T, può imitare IL-1 in un test delle cellule T, poiché alte concentrazioni di IL-1 indotto da rTNF alfa da cellule epiteliali o macrofagiche nei preparati di timociti. Questi studi mostrano che il TNF (cachectina) è un altro pirogeno endogeno che, come IL-1 e IFN-alfa, stimola direttamente la sintesi di PGE2 ipotalamica. Inoltre, rTNF alfa è un induttore endogeno di IL-1.
La proteina del gruppo 1 ad alta mobilità (HMG-1) stimola la sintesi di citochine pro-infiammatorie nei monociti umani .
- Il lipopolisaccaride (LPS) è letale per gli animali poiché attiva il rilascio di citochine, causando shock settico e danni ai tessuti. Le prime citochine pro-infiammatorie (ad es. fattore di necrosi tumorale [TNF] e interleuchina [IL] -1) rilasciate nelle prime ore dopo l’endotossiemia stimolano cascate di mediatori che persistono per diversi giorni e possono essere fatali.
- La proteina del gruppo 1 ad alta mobilità (HMG-1), una proteina legante il DNA onnipresente, è stata recentemente identificata come un mediatore “tardivo” della letalità delle endotossine. Gli anticorpi anti-HMG-1 hanno neutralizzato l’aumento ritardato dei livelli sierici di HMG-1 e hanno protetto contro la letalità delle endotossine, anche quando l’immunizzazione passiva è stata ritardata fino a quando non si è verificata una risposta precoce delle citochine.
- Qui abbiamo esaminato se HMG-1 potrebbe stimolare la sintesi di citochine nelle cellule mononucleate del sangue periferico umano in coltura. L’aggiunta di HMG-1 ricombinante purificato alle colture di monociti umani ha stimolato in modo significativo il rilascio di TNF, IL-1alfa, IL-1beta, IL-1RA, IL-6, IL-8, proteina infiammatoria dei macrofagi (MIP) -1alpha e MIP -1 beta; ma non IL-10 o IL-12. Le concentrazioni di HMG-1, che attivavano i monociti, rientravano nell’intervallo patologico precedentemente osservato negli animali endotossemici e nel siero di pazienti con sepsi. HMG-1 non ha stimolato il rilascio di citochine nei linfociti, indicando una specifica stimolazione cellulare.
- Il rilascio di citochine dopo la stimolazione con HMG-1 è stato ritardato e bifasico rispetto alla stimolazione con LPS. L’analisi dell’immagine assistita da computer ha mostrato che l’intensità di picco della colorazione delle cellule TNF indotta da HMG-1 era paragonabile a quella osservata dopo la massima stimolazione LPS.
- La somministrazione di HMG-1 a topi Balb / c ha aumentato significativamente i livelli sierici di TNF in vivo. Presi insieme, questi risultati indicano che, come altri mediatori delle citochine della letalità delle endotossine (ad es. TNF e IL-1), l’HMG-1 extracellulare è un regolatore della sintesi delle citochine pro-infiammatorie nei monociti.
Clonazione molecolare ed espressione del ligando di Fas, un nuovo membro della famiglia dei fattori di necrosi tumorale
- L’antigene Fas (Fas) appartiene alla famiglia del fattore di necrosi tumorale (TNF) / recettore del fattore di crescita nervoso e media l’ apoptosi . Utilizzando una forma solubile di Fas di topo preparata per fusione con immunoglobulina umana Fc,
- Il ligando di Fas è stato rilevato sulla superficie cellulare dell’ibridoma a cellule T citotossico, PC60-d10S. La popolazione cellulare che esprime altamente il ligando di Fas è stata smistata utilizzando un selezionatore cellulare attivato in modo fluorescente e il suo cDNA è stato isolato dalle cellule ordinate mediante clonazione dell’espressione.
- La sequenza di amminoacidi indicava che il ligando di Fas era una proteina transmembrana di tipo II appartenente alla famiglia del TNF.
- Il ligando di Fas ricombinante espresso nelle cellule COS ha indotto l’apoptosi nelle cellule bersaglio che esprimono Fas . L’ibridazione settentrionale ha mostrato che il ligando di Fas è espresso negli splenociti e nei timociti attivati, coerentemente con il suo coinvolgimento nella citotossicità mediata dai linfociti T e in diversi tessuti non linfoidi come il nucleo.
Antagonismo interleuchina-1 e interleuchina-1.
- La citochina polipeptidica interleuchina-1 (IL-1) colpisce quasi tutti i tessuti e i sistemi di organi. IL-1 è un prototipo di citochine pro-infiammatorie in quanto induce l’espressione di vari geni e la sintesi di diverse proteine che a loro volta inducono alterazioni infiammatorie acute e croniche. IL-1 è anche una citochina “di allarme” prototipo in quanto aumenta una varietà di meccanismi di difesa, in particolare le risposte immunitarie ed ematologiche. La maggior parte degli studi sulla biologia dell’IL-1 sono stati condotti negli animali, ma negli esseri umani è stata recentemente iniettata IL-1 ricombinante e i risultati supportano due proprietà di base dell’IL-1 come mediatore sia della malattia che della difesa dell’ospite.
- In ogni caso, tuttavia, una produzione eccessiva o continua di IL-1 porta ad un declino delle normali funzioni dell’ospite; pertanto, la riduzione della sintesi di IL-1 o dei suoi effetti è diventata un bersaglio terapeutico in molte malattie.
- Questa recensione descrive la struttura, l’espressione genica, la sintesi e la secrezione di IL-1. Inoltre, vengono discussi due recettori di superficie dell’IL-1, possibili meccanismi di segnalazione, varie attività biologiche e produzione di IL-1 negli stati patologici. Vengono mostrate le somiglianze e le differenze tra IL-1, fattore di necrosi tumorale e IL-6. Sebbene siano stati proposti vari mezzi per ridurre la sintesi e/o antagonizzare gli effetti dell’IL-1, la recente clonazione dell’antagonista del recettore dell’IL-1 naturale (IL-1ra) ha aperto nuovi approcci sperimentali e clinici.
Recombinant Human Tumor Necrosis Factor β/TNFβ |
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Recombinant Human Tumor Necrosis Factor α/TNFα |
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Mouse Tumor Necrosis Factor-alpha |
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Recombinant Human Tumor Necrosis Factor-alpha (rHu TNF-α) |
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Recombinant human Tumor necrosis factor ligand superfamily member 8 |
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Recombinant human Tumor necrosis factor receptor superfamily member 8 |
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TACI Tumor Necrosis Factor Receptor 13B Human Recombinant Protein |
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TNF-b Tumor Necrosis Factor-Beta Human Recombinant Protein |
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Human Tumor Necrosis Factor Alpha ELISA kit |
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Human Tumor Necrosis Factor Alpha ELISA kit |
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Human Tumor Necrosis Factor β ELISA kit |
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Human Tumor Necrosis Factor β ELISA kit |
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E01T0021-48 | BlueGene | 1 plate of 48 wells | 624 EUR |
Human Tumor Necrosis Factor β ELISA kit |
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E01T0021-96 | BlueGene | 1 plate of 96 wells | 822 EUR |
Human Total tumor necrosis factor ELISA kit |
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E01T0034-192T | BlueGene | 192 tests | 1524 EUR |
Human Total tumor necrosis factor ELISA kit |
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E01T0034-48 | BlueGene | 1 plate of 48 wells | 624 EUR |
Human Total tumor necrosis factor ELISA kit |
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E01T0034-96 | BlueGene | 1 plate of 96 wells | 822 EUR |
Human Tumor Necrosis Factor, TNF ELISA Kit |
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DEIA143 | Creative Diagnostics | 15 Plates | 2889.6 EUR |
Human Tumor necrosis factor ?,TNF-? ELISA KIT |
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201-12-0082 | SunredBio | 96 tests | 528 EUR |
Human Tumor necrosis factor ?,TNF-? ELISA KIT |
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201-12-0083 | SunredBio | 96 tests | 528 EUR |
Human Tumor Necrosis Factor Alpha (TNFa) Protein |
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20-abx069527 | Abbexa |
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Human Tumor Necrosis Factor Beta (TNFb) Protein |
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20-abx069540 | Abbexa |
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Human Tumor Necrosis Factor (TNF) ELISA Kit |
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abx511923-96tests | Abbexa | 96 tests | 735.6 EUR |
Human TNF/ Tumor necrosis factor ELISA Kit |
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E2527Hu | Sunlong | 1 Kit | 541.2 EUR |
TNF alpha, Tumor Necrosis Factor-alpha, human |
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RC214-12 | Bio Basic | 50ug | 183.19 EUR |
Recombinant Rabbit Tumor Necrosis Factor α/TNF-α |
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C082-10ug | Novoprotein | 10ug | 201.6 EUR |
Recombinant Rabbit Tumor Necrosis Factor α/TNF-α |
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C082-1mg | Novoprotein | 1mg | 2739.6 EUR |
Recombinant Rabbit Tumor Necrosis Factor α/TNF-α |
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C082-500ug | Novoprotein | 500ug | 1935.6 EUR |
Recombinant Rabbit Tumor Necrosis Factor α/TNF-α |
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C082-50ug | Novoprotein | 50ug | 486 EUR |
Recombinant Rat Tumor Necrosis Factor alpha (TNF-a) |
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DAG287 | Creative Diagnostics | 20ug | 1179.6 EUR |
TNFR Tumor Necrosis Factor Receptor Mouse Recombinant Protein |
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PROTP25118 | BosterBio | Regular: 20ug | 380.4 EUR |
Recombinant Glucocorticoid Induced Tumor Necrosis Factor Receptor (GITR) |
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4-RPB662Mu01 | Cloud-Clone |
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TNFR Human, Tumor Necrosis Factor Receptor, sf9 Human Recombinant Protein |
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PROTQ07011-3 | BosterBio | Regular: 10ug | 380.4 EUR |
Tumor necrosis factor Polyclonal Conjugated Antibody |
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C42484 | SAB | 100ul | 476.4 EUR |
Marmota monax Tumor necrosis factor (TNF) |
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1-CSB-BP523593MQG | Cusabio |
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Marmota monax Tumor necrosis factor (TNF) |
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1-CSB-EP523593MQG | Cusabio |
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Eukaryotic Tumor Necrosis Factor Alpha (TNFa) |
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4-EPA133Mu61 | Cloud-Clone |
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La capacità di questa IL-1ra di bloccare il rilascio dei recettori IL-1 negli animali non agonisti riduce la gravità di malattie come shock emodinamico, sepsi fatale, enterite, artrite sperimentale e proliferazione spontanea delle cellule leucemiche umane .